Descripción
IGF-1 LR3 1 mg
Vial de 1 mg de IGF-1 LR3 liofilizado, con pureza ≥99% verificada por HPLC y certificado de análisis por lote. Material destinado exclusivamente a investigación de laboratorio. Envío a toda la República Mexicana con embalaje discreto.
Identidad y composición
| Denominación | Long [R3] IGF-1 (LR3 IGF-1) |
| Clase | Análogo del factor de crecimiento similar a la insulina tipo 1 |
| Rasgo distintivo | Baja afinidad por las proteínas de unión a IGF (IGFBP) y alta afinidad por el receptor de IGF-1 |
| Presentación | Vial liofilizado de 1 mg |
La caracterización de la molécula como análogo de baja afinidad por IGFBP y alta afinidad por el receptor procede de la literatura revisada por pares (Am J Physiol Endocrinol Metab, 2025 · PMID 39679943).
Qué significa el diseño «LR3»
El IGF-1 endógeno circula mayoritariamente unido a proteínas transportadoras, las IGFBP, que regulan su disponibilidad. Esa unión es un mecanismo de control: limita cuánto IGF-1 libre puede alcanzar el receptor en cada momento.
El análogo LR3 se modificó precisamente para escapar de ese control: se une mal a las IGFBP y conserva alta afinidad por el receptor. La lógica de diseño es directa — más fracción libre disponible, mayor señalización.
Lo interesante, y lo que casi nunca se cuenta, es que los resultados experimentales de esa estrategia han sido inconsistentes y dependen fuertemente de la especie y del modelo.
Evidencia científica: un panorama que no es lineal
Esta sección se presenta completa, incluidos los resultados negativos, porque en este compuesto son parte esencial de lo que la literatura muestra.
Resultado opuesto según la especie
El hallazgo más contundente es de un trabajo en cerdos de engorde. Su planteamiento lo dice sin rodeos: los análogos de IGF-I que se unen pobremente a las IGFBP estimulan el crecimiento en la rata pero, por el contrario, lo inhiben en el cerdo (J Endocrinol, 1997 · PMID 9488001).
En ese estudio, una infusión de cuatro días de LR3 IGF-I a 180 µg/kg/día:
- Disminuyó la ganancia diaria promedio y la ingesta de alimento.
- Redujo las concentraciones plasmáticas de IGFBP-3, IGF-I e insulina.
- Bajó la concentración media de GH plasmática un 23%, y el área bajo los picos de GH un 60%.
- La coadministración con GH porcina no revirtió el efecto sobre el rendimiento de crecimiento.
Crecimiento de órganos sin crecimiento corporal
En cobayas hembra infundidas durante 7 días con LR3 IGF-I (120 µg/día), aumentó el peso fraccional de glándulas suprarrenales, intestino, riñones y bazo — pero el crecimiento global no se vio afectado de forma significativa, al igual que tampoco lo hicieron la ganancia de peso corporal, la ingesta, la eficiencia de conversión ni la composición de la canal (J Endocrinol, 1995 · PMID 7561636).
Es un matiz importante: crecimiento de órganos concretos no es lo mismo que crecimiento del organismo.
Un resultado negativo reciente
En 2025 se publicó un trabajo cuyo título es su propia conclusión: «IGF-1 LR3 no promueve el crecimiento en ovejas fetales con restricción de crecimiento de gestación tardía» (Am J Physiol Endocrinol Metab, 2025 · PMID 39679943).
Fetos ovinos con restricción de crecimiento recibieron LR3 a 1.17 ± 0.12 µg·kg⁻¹·h⁻¹ o vehículo durante una semana (n=7 por grupo). El peso corporal fetal, la insulina, la glucosa, el oxígeno y la secreción de insulina estimulada por glucosa no difirieron entre grupos. Las concentraciones de aminoácidos descendieron en el grupo LR3.
El mismo grupo había mostrado previamente que en fetos ovinos normales, una infusión de una semana a 6.6 µg·kg⁻¹·h⁻¹ sí aumentó el peso corporal, pero redujo las concentraciones de insulina y la secreción de insulina estimulada por glucosa — un efecto metabólico adverso que acompaña al efecto sobre el peso.
Otras líneas
- Metabolismo proteico en bovinos. Acción de long(R3)-IGF-1 en vaquillas de carne (Domest Anim Endocrinol, 1999 · PMID 10370861).
- Secreción de insulina fetal. Reducción de la secreción de insulina estimulada por glucosa tras infusión de IGF-1 en ovejas fetales de gestación tardía (Am J Physiol Endocrinol Metab, 2021 · PMID 33938236).
- Producción recombinante. Expresión de IGF-1 y LR3 IGF-1 fusionados con xilanasa en Pichia pastoris (Appl Microbiol Biotechnol, 2023 · PMID 37261455).
- Señalización. Papel de la glicosilación N-ligada en células CHO para la señalización de IGF-1 (Int J Mol Sci, 2022 · PMID 36499281).
No existen ensayos clínicos publicados de IGF-1 LR3 en humanos.
Lo que la literatura no respalda
Conviene decirlo de forma explícita, porque circula lo contrario: la evidencia disponible no sostiene una relación simple entre IGF-1 LR3 y aumento de masa muscular. Los trabajos revisados muestran, según la especie y el modelo, inhibición del crecimiento, crecimiento selectivo de órganos sin crecimiento corporal global, ausencia de efecto, y descensos de insulina y de secreción de insulina estimulada por glucosa.
El uso legítimo de este material es como reactivo de investigación para estudiar la señalización del eje IGF, no como estrategia de crecimiento.
Contexto comparativo: IGF-1 nativo, LR3 y IGF-II
Uno de los estudios disponibles compara los tres directamente en el mismo modelo, lo que evita el problema habitual de enfrentar resultados de experimentos distintos. En cobayas hembra infundidas durante 7 días con IGF-I o IGF-II recombinantes (120 o 360 µg/día) o con LR3 IGF-I (120 µg/día), el patrón fue el siguiente (PMID 7561636):
| IGF-I nativo | IGF-II | LR3 IGF-I | |
|---|---|---|---|
| Unión a IGFBP | Alta | Alta | Muy reducida |
| Efecto en plasma | Aumentó IGF-I circulante | Aumentó IGF-II circulante | Redujo IGF-I, IGF-II e IGFBP |
| Peso corporal | Sin cambio significativo | Sin cambio significativo | Sin cambio significativo |
| Órganos | Suprarrenales solo a dosis alta | — | Suprarrenales, intestino, riñones y bazo |
La lectura es contraintuitiva pero consistente: el análogo que escapa a las IGFBP no produjo más crecimiento corporal que la hormona nativa; lo que hizo fue redistribuir el efecto hacia órganos concretos y suprimir el eje endógeno, reduciendo las concentraciones circulantes de IGF-I, IGF-II y proteínas de unión.
Ese patrón de supresión se repite en el cerdo, donde además descendieron IGFBP-3, insulina y hormona de crecimiento (PMID 9488001). Escapar de un mecanismo regulador no equivale a obtener más efecto neto: el organismo responde ajustando la producción propia.
Historia y desarrollo
El interés por los análogos de IGF-1 resistentes a las IGFBP surgió en los años noventa en el terreno de la producción animal, buscando promotores de crecimiento. Ese origen explica que la mayor parte de la literatura disponible esté en modelos zootécnicos —cobaya, cerdo, ganado bovino, oveja— y no en roedores de laboratorio ni en humanos.
Los resultados fueron desiguales y en buena medida decepcionantes para ese objetivo: crecimiento en la rata, inhibición en el cerdo (PMID 9488001), crecimiento de órganos sin crecimiento corporal en la cobaya (PMID 7561636), y efectos sobre el metabolismo proteico en vaquillas de carne (PMID 10370861). Ninguna de esas líneas derivó en un producto veterinario ni humano establecido.
La aplicación que sí se consolidó fue otra, y es la que conserva sentido hoy: su uso como reactivo en cultivo celular, precisamente porque su baja afinidad por las IGFBP presentes en el suero lo mantiene disponible para el receptor. En esa dirección apuntan los trabajos recientes sobre su producción recombinante (PMID 37261455) y sobre los requisitos de glicosilación para la señalización de IGF-1 en células CHO (PMID 36499281).
La línea de investigación más activa en los últimos años es la fisiología fetal, donde se estudia el papel del eje IGF en la restricción de crecimiento — y donde se produjo el resultado negativo de 2025 (PMID 39679943).
Aplicaciones de investigación
- Señalización del receptor de IGF-1. El diseño de baja afinidad por IGFBP permite estudiar la vía sin la variable de la unión a proteínas transportadoras.
- Papel de las IGFBP. Comparación directa entre IGF-1 nativo y análogos que escapan a la regulación por IGFBP (PMID 7561636).
- Eje somatotropo. Retroalimentación sobre GH endógena e IGFBP-3 (PMID 9488001).
- Metabolismo de la glucosa y secreción de insulina. Efectos sobre la secreción de insulina estimulada por glucosa (PMID 33938236; PMID 39679943).
- Cultivo celular. Suplemento en medios de cultivo por su resistencia a la unión a IGFBP presentes en el suero.
No aplica para uso clínico, terapéutico ni diagnóstico. El material se destina a investigación en entorno de laboratorio.
Parámetros reportados en la literatura
Referencia de diseño experimental. No son recomendaciones de uso.
| Estudio | Modelo | Pauta | Resultado principal |
|---|---|---|---|
| PMID 9488001 | Cerdos de engorde | 180 µg/kg/día, infusión 4 días | Redujo ganancia diaria e ingesta |
| PMID 7561636 | Cobayas hembra 350 g | 120 µg/día, infusión 7 días | Órganos ↑, crecimiento global sin cambio |
| PMID 39679943 | Fetos ovinos con restricción | 1.17 ± 0.12 µg·kg⁻¹·h⁻¹, 1 semana | Sin diferencias frente a vehículo |
| Estudio previo del mismo grupo | Fetos ovinos normales | 6.6 µg·kg⁻¹·h⁻¹, 1 semana | Peso ↑, pero insulina y GSIS ↓ |
Reconstitución: volúmenes y concentraciones
El liofilizado se reconstituye con agua bacteriostática (agua para inyección con aproximadamente 0.9% de alcohol bencílico como conservador), que permite extracciones múltiples manteniendo la esterilidad relativa del vial.
- Deja que el vial alcance temperatura ambiente antes de abrirlo.
- Añade el diluyente dejándolo escurrir lentamente por la pared interna; no dirijas el chorro sobre el polvo.
- No agites. Gira suavemente hasta disolución completa.
- Rotula con fecha de reconstitución y concentración resultante.
Para el vial de 1 mg, que exige volúmenes pequeños:
| Agua bacteriostática | Concentración resultante | Contenido por 0.1 mL |
|---|---|---|
| 0.5 mL | 2000 µg/mL | 200 µg |
| 1 mL | 1000 µg/mL | 100 µg |
| 2 mL | 500 µg/mL | 50 µg |
| 4 mL | 250 µg/mL | 25 µg |
| 5 mL | 200 µg/mL | 20 µg |
Es aritmética de dilución para calcular la concentración de trabajo, no una recomendación de dosis. Con un contenido de 1 mg, el error relativo al medir volúmenes pequeños pesa más que en viales de mayor carga: conviene elegir un volumen de reconstitución que permita trabajar con alícuotas medibles con precisión.
Estabilidad y conservación
- Liofilizado (sin reconstituir): es la forma más estable. Refrigerado y, para almacenamiento prolongado, congelado, protegido de la luz y la humedad.
- Reconstituido: la estabilidad disminuye. Refrigerado, en ventana relativamente corta, evitando ciclos repetidos de congelación y descongelación.
El agua bacteriostática no tiene capacidad amortiguadora, así que no estabiliza el pH de la solución resultante.
Perfil de seguridad
No existe perfil de seguridad clínico establecido: no hay ensayos clínicos publicados de IGF-1 LR3 en humanos.
La literatura preclínica documenta efectos metabólicos que conviene conocer: descenso de insulina plasmática y de la secreción de insulina estimulada por glucosa (PMID 39679943; PMID 33938236), y supresión de IGF-1 endógeno, IGFBP-3 y GH (PMID 9488001). Es decir, el análogo interfiere con la regulación del propio eje somatotropo.
El material debe manejarse únicamente en condiciones de investigación controlada, con técnica aséptica y equipo de protección.
Estado regulatorio
IGF-1 LR3 no está aprobado como medicamento en México, ni por la FDA estadounidense ni por la EMA europea. En México se comercializa exclusivamente como material de referencia para investigación. Los factores de crecimiento y sus moduladores figuran entre las sustancias sujetas a control antidopaje; quien compita bajo ese régimen debe consultar la lista vigente de su agencia.
Control de calidad
Cada lote se acompaña de certificado de análisis (COA) con pureza determinada por HPLC ≥99% e identidad confirmada por espectrometría de masas. El COA del lote correspondiente está disponible a solicitud.
Preguntas frecuentes
¿Qué es IGF-1 LR3?
Un análogo del factor de crecimiento similar a la insulina tipo 1, modificado para tener baja afinidad por las proteínas de unión a IGF (IGFBP) y alta afinidad por el receptor de IGF-1 (PMID 39679943).
¿Qué diferencia hay con el IGF-1 normal?
El IGF-1 endógeno circula unido a IGFBP, que regulan su disponibilidad. El análogo LR3 escapa en buena medida a esa regulación, lo que aumenta la fracción libre capaz de alcanzar el receptor.
¿Aumenta la masa muscular?
La literatura revisada no sostiene esa conclusión de forma simple. Los resultados varían según la especie: estimula el crecimiento en la rata pero lo inhibe en el cerdo, donde redujo la ganancia diaria y la ingesta (PMID 9488001). En cobayas aumentó el peso de algunos órganos sin cambiar el crecimiento global (PMID 7561636), y en fetos ovinos con restricción de crecimiento no produjo diferencias (PMID 39679943).
¿Hay estudios en humanos?
No. No existen ensayos clínicos publicados de IGF-1 LR3 en humanos.
¿Afecta a la insulina?
En los modelos estudiados sí: se documentó descenso de insulina plasmática y de la secreción de insulina estimulada por glucosa (PMID 33938236; PMID 39679943), además de reducción de IGFBP-3, IGF-1 endógeno y GH (PMID 9488001).
¿Por qué se usa en cultivo celular?
Precisamente por su baja afinidad por las IGFBP: en un medio con suero, esas proteínas secuestrarían buena parte del IGF-1 nativo, mientras que el análogo permanece más disponible para el receptor.
¿Cuánta agua bacteriostática debo usar en un vial de 1 mg?
Depende de la concentración de trabajo. Ver la tabla: con 1 mL se obtienen 1000 µg/mL, es decir 100 µg por cada 0.1 mL. Al ser un vial de carga baja, conviene elegir el volumen que permita medir alícuotas con precisión razonable.
¿Cómo se conserva?
El liofilizado, refrigerado o congelado para almacenamiento prolongado, protegido de luz y humedad. Reconstituido, refrigerado y en ventana corta, evitando ciclos de congelación-descongelación.
¿Es seguro para uso en personas?
No. No está aprobado como medicamento, no existen ensayos clínicos en humanos y la literatura preclínica documenta interferencia con la regulación del eje somatotropo y con la secreción de insulina. Es material exclusivamente para investigación de laboratorio y no debe administrarse a personas ni a animales fuera de un contexto de investigación controlada.
¿Hacen envíos a toda la República Mexicana?
Sí. Realizamos envíos a toda la República Mexicana con embalaje discreto.
Referencias
- White A et al. IGF-1 LR3 does not promote growth in late-gestation growth-restricted fetal sheep. Am J Physiol Endocrinol Metab, 2025. PMID 39679943.
- Dunaiski V et al. Long [R3] insulin-like growth factor-I reduces growth, plasma growth hormone, IGF binding protein-3 and endogenous IGF-I concentrations in finisher pigs. J Endocrinol, 1997. PMID 9488001.
- Conlon MA et al. Long R3 insulin-like growth factor-I (IGF-I) infusion stimulates organ growth but reduces plasma IGF-I, IGF-II and IGF binding protein concentrations in the guinea pig. J Endocrinol, 1995. PMID 7561636.
- White A et al. Reduced glucose-stimulated insulin secretion following a 1-wk IGF-1 infusion in late gestation fetal sheep. Am J Physiol Endocrinol Metab, 2021. PMID 33938236.
- Hill RA et al. Action of long(R3)-insulin-like growth factor-1 on protein metabolism in beef heifers. Domest Anim Endocrinol, 1999. PMID 10370861.
- Lu Z et al. Recombinant expression of IGF-1 and LR3 IGF-1 fused with xylanase in Pichia pastoris. Appl Microbiol Biotechnol, 2023. PMID 37261455.
- Salvi R et al. N-Linked Glycosylation in Chinese Hamster Ovary Cells Is Critical for Insulin-like Growth Factor 1 Signaling. Int J Mol Sci, 2022. PMID 36499281.
Producto destinado exclusivamente a investigación de laboratorio. No es un medicamento. No está destinado a diagnosticar, tratar, curar ni prevenir ninguna enfermedad, ni a ser administrado a personas o animales.
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